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Apoenzyme / Coenzyme / Enzyme

Les enzymes sont indispensables à toutes les réactions biochimiques. Elles sont ne souvent actives qu’après liaison de l’apoenzyme avec le coenzyme.


Le grand public a découvert l’existence des enzymes à l’occasion de célèbres publicités télévisées assez anciennes pour des lessives aux enzymes supposés « gloutons ». Mais sait-on bien ce qu’est une enzyme (ce mot est bien féminin) ?


Enzyme

Une enzyme est une protéine qui sert à accélérer une réaction biochimique au sein d’un organisme vivant. Cette accélération, qui atteint des proportions considérables (plusieurs millions de fois), s’appelle la catalyse. La réaction enzymatique est donc une réaction catalytique.

Les enzymes sont de nature protéique. Mais il arrive que l’activité enzymatique soit portée par de l’ARN ; dans ce cas, on parle de ribozyme.

Il existe un très grand nombre d’enzymes, qui ont toutes une action spécifique ; cependant, on peut les regrouper en six catégories selon le type de réaction biochimique qu’elles favorisent.

Sur un plan terminologique, la fonction d’une enzyme est caractérisée par le suffixe employé, qui se termine toujours par « ase ». La racine du nom de l’enzyme désigne le substrat sur lequel elle agit.

Cela donne donc les six catégories suivantes :

  1. Les oxydoréductases catalysent les réactions d’oxydoréduction. Exemple : la peroxydase.
  2. Les transférases qui permettent le transfert d’un groupement fonctionnel d’une molécule à une autre. Exemple : les amino-transférases (que l’on continue d’appeler à tort transaminases).
  3. Les hydrolases qui hydrolysent (coupent) des liaisons chimiques. Exemple : les nucléases hydrolysent l’ADN ou l’ARN.
  4. Les lyases coupent des liaisons qu’elles remplacent immédiatement par d’autres. Exemple : l’adénylate cyclase transforme l’ATP en AMP cyclique.
  5. Les isomérases réorganisent les groupements fonctionnels d’une molécule pour en fabriquer des isomères. Exemple : la glucose-6-phosphate isomérase permet l’isomérisation du D-glucose en D-fructose.
  6. Les ligases ou synthétases servent à réunir deux molécules pour en former une nouvelle. Exemple : l’ADN ligase qui couple deux molécules d’ADN.

La discipline qui s’intéresse aux enzymes s’appelle l’enzymologie. C’est également le nom donné par les laboratoires de biologie médicale au regroupement de certains dosages enzymatiques.

En pratique clinique, on se sert du dosage d’un certain nombre d’enzymes, que l’on regroupe sous différentes appellations : « enzymes cardiaques », « enzymes hépatiques », etc.

Parmi les premières, la plus spécifique est la troponine, utilisée dans le diagnostic et le suivi de l’infarctus du myocarde. Cependant, si la troponine est bien une protéine, ce n’est pas vraiment une enzyme (comme le suggère son nom, qui ne se termine pas par « ase »). Il s’agit donc ici d’un abus de langage.

Parmi les enzymes hépatiques (synthétisées par le foie, elles sont un témoin de son fonctionnement), citons les amino-transférases (ex transaminases), qui s’élèvent fortement en cas d’hépatite virale (ASAT et ALAT, ex SGOT et SGPT) ; les phosphatases alcalines ; la célèbre gamma GT (gamma glutamyl-transférase ou gamma glutamyl-transpeptidase). Pour une raison mystérieuse à mes yeux, la plupart des patients, même totalement ignorants des choses de la médecine, ont entendu parler de la GGT, et savent que son augmentation est fréquemment liée à l’alcoolisme (mais il existe bien d’autres causes à cette augmentation).

En fonction des anomalies relevées dans le bilan enzymologique hépatique, on parlera de cytolyse ou de cholestase.

La LDH (lactate deshydrogénase) est une enzyme importante du métabolisme glucidique ; son augmentation est un signe de souffrance cellulaire, non spécifique d’un organe donné.

La CPK (créatine phospho kinase), ou  CK (créatine kinase) comme on le dit plus volontiers actuellement, est libérée dans le sang lors de lésions tissulaires lytiques. L’isoenzyme CK-MB est libérée en cas s’infarctus du myocarde, mais le dosage de la troponine, de meilleure sensibilité, a limité son intérêt.

Apoenzyme et holoenzyme

Une apoenzyme (ou apoprotéine) est une enzyme non accompagnée de son coenzyme ou de son cofacteur. La liaison de cette protéine au coenzyme et/ou au cofacteur donne naissance à l’enzyme active, l’holoenzyme.

Mais certaines apoenzymes peuvent agir isolément, et n’ont pas besoin de substance adjuvante pour être des holoenzymes actives. C’est le cas de la RNase.

L’holoenzyme est donc le nom de l’enzyme activée par la présence d’un cofacteur ou d’un coenzyme. Mais c’est aussi le nom donné à certains complexes enzymatiques qui ne sont actifs que si toutes les sous-unités sont présentes. C’est le cas des ADN polymérases, souvent qualifiées d’holoenzymes.

Coenzyme et cofacteur

Nous venons de le voir, certaines enzymes n’ont pas besoin de l’ajout d’un composant pour être actives. Mais la plupart d’entre elles ont besoin d’être associées à un cofacteur ou à un coenzyme (parfois les deux) pour devenir des holoenzymes, c’est-à-dire des enzymes actives.

On aura noté que, curieusement, coenzyme est souvent employé comme un mot masculin, alors qu’il  devrait être  féminin ; en fait ce terme est considéré comme pouvant être masculin ou féminin. Bizarrerie du vocabulaire médical.

Les cofacteurs peuvent être inorganiques, comme certains ions métalliques (Cu++, Fe++, Mg++, etc.), ou organiques comme les riboflavines.

Les coenzymes sont en règle générale directement impliqués dans la réaction catalytique.

On décrit deux types de coenzymes : les coenzymes d’activité, ou groupes prosthétiques, qui restent fortement fixés à l’apoenzyme par  des liaisons covalentes, et les coenzymes de transport, également appelés cosubstrats, qui se dissocient facilement de l’apoenzyme.

Il existe de nombreux coenzymes, dont certains assez connus. En voici une petite liste : le coenzyme A, le coenzyme Q (sa variété Q10 fait un malheur en cosmétologie), les cytochromes, l’acide ascorbique (vitamine C), la biotine (vitamine B8), la cobalamine (coenzyme B12), le glutathion.

Inhibiteur enzymatique

Un inhibiteur enzymatique est une petite molécule qui ralentit une réaction enzymatique, selon différentes modalités (inhibition compétitive, non compétitive, incompétitive, mixte, ou encore irréversible).

Les inhibiteurs enzymatiques interviennent dans le cadre du mécanisme de rétrocontrôle métabolique : quand une molécule est synthétisée en excès, elle peut agir en inhibant l’action de l’enzyme qui favorise sa production, exerçant ainsi un rétrocontrôle (feed back) négatif. Ce type de mécanisme est à l’œuvre dans certaines voies métaboliques majeures comme le cycle de Krebs.

Certains inhibiteurs enzymatiques sont utilisés comme des médicaments : c’est par ce mécanisme d’inhibition compétitive réversible que les statines luttent contre l’hypercholestérolémie. Les inhibiteurs de protéases sont utilisés pour traiter les infections à rétrovirus comme le VIH.

Mais le plus connu de ces médicaments est l’inhibiteur de l’enzyme de conversion, dont le nom complet est enzyme de conversion de l’angiotensine, ECA en français, ACE en anglais (à ne pas confondre avec le marqueur tumoral). Les inhibiteurs de l’enzyme de conversion sont très utilisés en cardiologie, tant pour le traitement de l’hypertension artérielle que pour celui de la maladie coronarienne ou de l’insuffisance cardiaque.

Mais d’autres inhibiteurs agissent comme des poisons cellulaires.

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